東邦大ら,光センサータンパク質の光反応機構を解明

東邦大学と名古屋工業大学,佐賀大学の研究グループは,ある種の微生物が持っているビタミンB2(フラビン)をアンテナとして結合した光センサータンパク質BBLUF(blue-light using FAD)を対象として,その光反応機構を解明することに成功した(ニュースリリース)。

ヒトを含む動物は,視覚をつかさどる器官である目の網膜に光センサータンパク質が存在する。光センサータンパク質には光を受け取る発色団というアンテナを結合しており,視覚のタンパク質ではビタミンA(レチナール)がその役割を担う。

一方,植物やある種の微生物はフラビンをアンテナとして結合した光センサータンパク質を持っている。フラビン結合光センサータンパク質にはフラビンの光反応が異なる3種類が知られているが,その中で「BLUF」という名前のフラビン結合光センサータンパク質を対象として,その光反応機構を解明することに成功した。

このBLFUタンパク質のフラビンは,光反応の前後で構造が変化しないという特徴を持つ。これは,他の光センサータンパク質とは大きく異なる特徴だという。

これまで他のグループによる研究では,フラビンとそれを取り囲んでいるアミノ酸との相互作用(水素結合)が変化することが示されていた。また,フラビン近傍のグルタミン残基の側鎖がケト型からエノール型への変化を示すということが報告されている。

今回,研究グループは,AppA-BLUFというBLUFタンパク質を対象として,「光照射後前でどのように構造が変化したか」をフーリエ変換赤外(FTIR)分光法という手法を用いて測定した。FTIR分光法では,分子(ここではタンパク質)の構造に関するシグナルを得ることができた。

そして安定同位体という元素で標識したタンパク質やフラビンを測定することで,シグナルがどの元素に由来するものかを明らかにすることができ,窒素および炭素の同位体で標識したAppA-BLUFの光反応をFTIR分光法で測定したところ,ケト型からエノール型への変化を示唆する結果が得られた。

この結果を解釈するために,コンピュータ上でタンパク質の構造を計算することでFTIRシグナルの由来を明らかにした。その結果,やはりAppA-BLUFのグルタミン残基の側鎖はケト型からエノール型へと構造変化が起こっていることが示された。

今回の研究成果により,近年注目されている光センサータンパク質を利用した様々な生命現象の解明や,それらを医療に応用するための研究の潮流における基盤として,様々な分野への発展が期待されるとともに,この光反応機構を利用した新しいセンサー素子の開発への糸口となるものだとしている。

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